Différence clé - Alpha Helix vs feuille plissée bêta
Les hélices alpha et les feuilles plissées bêta sont les deux structures secondaires les plus couramment trouvées dans une chaîne polypeptidique. Ces deux composants structurels sont les premières étapes principales du processus de pliage d'une chaîne polypeptidique. La principale différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet réside dans leur structure; ils ont deux formes différentes pour faire un travail spécifique.
Qu'est-ce que Alpha Helix?
Une hélice alpha est une bobine droite de résidus d'acides aminés sur une chaîne polypeptidique. La gamme de résidus d'acides aminés peut varier de 4 à 40 résidus. Les liaisons hydrogène formées entre l'oxygène du groupe C = O sur la bobine supérieure et l'hydrogène du groupe NH de la bobine inférieure aident à maintenir la bobine ensemble. Une liaison hydrogène est formée tous les quatre résidus d'acides aminés dans la chaîne de la manière ci-dessus. Ce motif uniforme lui donne des caractéristiques définies telles que l'épaisseur de la bobine et il dicte la longueur de chaque tour complet le long de l'axe de l'hélice. La stabilité de la structure de l'hélice alpha dépend de plusieurs facteurs.
O atomes en rouge, N atomes en bleu et liaisons hydrogène sous forme de lignes pointillées vertes
Qu'est-ce que la feuille plissée Beta?
La feuille plissée bêta, également connue sous le nom de feuille bêta, est considérée comme la deuxième forme de structure secondaire des protéines. Il contient des brins bêta qui sont connectés latéralement par un minimum de deux ou trois liaisons hydrogène du squelette pour former une feuille plissée torsadée comme indiqué sur l'image. Un brin bêta est un tronçon de chaîne polypeptidique; sa longueur est généralement égale à 3 à 10 acides aminés, squelette compris dans une confirmation prolongée.
Fragment de feuillet β antiparallèle à 4 brins provenant d'une structure cristalline de l'enzyme catalase.
a) montrant les liaisons hydrogène antiparallèles (en pointillé) entre les groupes peptidiques NH et CO sur des brins adjacents. Les flèches indiquent la direction de la chaîne et les contours de densité électronique délimitent les atomes non-H. Les atomes O sont des boules rouges, les atomes N sont bleus et les atomes H sont omis par souci de simplicité; les chaînes latérales ne sont montrées que vers le premier atome C de la chaîne latérale (vert)
b) Vue de côté des deux brins β centraux
Dans les feuilles plissées bêta, les chaînes polypeptidiques se côtoient. Il porte le nom de «feuille plissée» en raison de l'aspect ondulé de la structure. Ils sont liés entre eux par des liaisons hydrogène. Cette structure permet de former davantage de liaisons hydrogène en étirant la chaîne polypeptidique.
Quelle est la différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet?
Structure de la feuille plissée Alpha Helix et Beta
Hélice alpha:
Dans cette structure, le squelette polypeptidique est étroitement lié autour d'un axe imaginaire sous la forme d'une structure en spirale. Il est également connu comme l'arrangement hélicoïdal de la chaîne peptidique.
La formation de la structure en hélice alpha se produit lorsque les chaînes polypeptidiques sont tordues en une spirale. Cela permet à tous les acides aminés de la chaîne de former des liaisons hydrogène (une liaison entre une molécule d'oxygène et une molécule d'hydrogène) les uns avec les autres. Les liaisons hydrogène permettent à l'hélice de maintenir la forme en spirale et donnent une bobine serrée. Cette forme en spirale rend l'hélice alpha très forte.
Les liaisons hydrogène sont indiquées par les points jaunes.
Feuille plissée bêta:
Lorsque deux fragments ou plus de chaîne (s) polypeptidique se chevauchent, formant une rangée de liaisons hydrogène les uns avec les autres, les structures suivantes peuvent être trouvées. Cela peut se produire de deux manières; disposition parallèle et disposition anti-parallèle.
Exemples de structure:
Alpha Helix: Les ongles ou les ongles des pieds peuvent être considérés comme un exemple de structure en hélice alpha.
Feuille plissée bêta: La structure des plumes est similaire à la structure de la feuille plissée bêta.
Caractéristiques de la structure:
Hélice alpha: Dans la structure de l'hélice alpha, il y a 3,6 acides aminés par tour d'hélice. Toutes les liaisons peptidiques sont trans et planaires, et les groupes NH dans les liaisons peptidiques pointent dans la même direction, qui est approximativement parallèle à l'axe de l'hélice. Les groupes C = O de toutes les liaisons peptidiques pointent dans la direction opposée et sont parallèles à l'axe de l'hélice. Le groupe C = O de chaque liaison peptidique est lié au groupe NH de la liaison peptidique formant une liaison hydrogène. Tous les groupes R sont dirigés vers l'extérieur de l'hélice.
Feuille plissée bêta: Chaque liaison peptidique dans la feuille plissée bêta est plane et a la trans-conformation. Les groupes C = O et NH des liaisons peptidiques des chaînes adjacentes sont dans le même plan et pointent l'un vers l'autre pour former une liaison hydrogène entre eux. Tous les groupes R dans n'importe quelle chaîne peuvent alternativement se produire au-dessus et au-dessous du plan de la feuille.
Définitions:
Structure secondaire: Il s'agit de la forme d'une protéine de repliement due à la liaison hydrogène entre son squelette amide et les groupes carbonyle.
