Pepsine vs Pepsinogène
La pepsine et le pepsinogène sont d'origine protéique et se trouvent dans le suc gastrique des mammifères. Depuis, le pepsinogène est le précurseur de la pepsine; il est nécessaire d'avoir du pepsinogène avec un environnement acide ou de la pepsine préalablement formée pour produire de la pepsine dans l'estomac. Ces deux composés sont importants pour effectuer les premières étapes de digestion de la digestion des protéines. Lorsque le pepsinogène, une chaîne peptidique unique repliée, est converti en pepsine, il y a des changements dans les propriétés physiques et chimiques de la protéine.
Pepsine
La pepsine est la forme active de pepsinogène qui hydrolyse les protéines au cours du processus de digestion. Pour former la pepsine à partir du pepsinogène, il est nécessaire d'avoir un environnement acide (pH <~ 5) ou la présence de pepsine préalablement formée. La pepsine est une enzyme protéolytique qui divise les protéines en protéoses, peptones et polypeptides. La pepsine A porcine est la pepsine la plus étudiée et la plus disponible dans le commerce, qui est isolée de la muqueuse gastrique des porcs.
La pepsine est composée de 6 sections hélicoïdales et chaque section contient moins de 10 acides aminés. En outre, il a très peu de résidus d'acides aminés basiques et 44 résidus acides. Pour cette raison, il est très stable à un pH extrêmement bas. En dehors de cela, la structure tertiaire complexe et les liaisons hydrogène soutiennent également la stabilité acide de sa structure. Une cascade de changements dans la structure de liaison dans une molécule de pepsinogène conduit à produire de la pepsine avec un environnement à pH bas. Le processus de conversion comporte cinq étapes. La première étape du processus est réversible tandis que les autres sont irréversibles. Ainsi, une fois passée la deuxième étape, la protéine ne peut pas revenir au pepsinogène.
Pepsinogène
Le pepsinogène est une proenzyme inactive utilisée pour former de la pepsine pour la digestion des protéines. Il a 44 acides aminés supplémentaires sur son extrémité N-terminale qui sont libérés lors de la transformation. Il existe deux formes de pepsinogène, à savoir; pepsinogène I et pepsinogène II, selon le site de sécrétion.
Le pepsinogène I est sécrété par les cellules principales et le pepsinogène II est sécrété par les glandes pyloriques. La sécrétion de pepsinogène est stimulée par la stimulation vagale, la gastrine et l'histamine. Le pepsinogène I se trouve principalement dans le corps de l'estomac, où la plupart des acides sont sécrétés. Pepsinogen II se trouve principalement dans le corps et l'antre de l'estomac.
Quelle est la différence entre la pepsine et le pepsinogène?
• La pepsine est une enzyme protéolytique, tandis que le pepsinogène est une proenzyme.
• La pepsine est la forme active du pepsinogène tandis que le pepsinogène est le précurseur inactif de la pepsine.
• Contrairement à la pepsine, le pepsinogène est sécrété par les cellules principales et les glandes pyloriques.
• Le pepsinogène est converti en pepsine par l'acide chlorhydrique ou par la pepsine.
• Contrairement à la pepsine, la sécrétion de pepsinogène est stimulée par la simulation vagale, la gastrine et l'histamine.
• Le pepsinogène est stable dans les solutions neutres et alcalines, contrairement à la pepsine.
• Contrairement au pepsinogène, la pepsine peut hydrolyser les protéines.
• La pepsine peut être activée en abaissant le pH du milieu, contrairement au pepsinogène.
