Différence clé - trypsine vs pepsine
Les enzymes digestives sont les enzymes qui cassent la nourriture que nous mangeons en petites molécules qui peuvent être absorbées par notre corps. Ces enzymes aident à l'absorption des nutriments et au maintien d'un intestin sain. Ils sont les bêtes de somme de notre système digestif et sont impliqués tout au long du processus digestif. Nous consommons différents types d'aliments composés de graisses, de protéines et de glucides. Différentes enzymes digestives travaillent ensemble et se cassent pour briser cet aliment en composants plus petits et plus absorbables. Les enzymes digestives sont sécrétées par les glandes salivaires, les cellules sécrétrices de l'estomac et du pancréas et les glandes sécrétoires de l'intestin grêle. Il existe quatre catégories de base d'enzymes digestives. Ce sont des protéases, des lipases, des amylases et des nucléases. Les protéases, également appelées peptidases, transforment les protéines en peptides ou en acides aminés. La trypsine et la pepsine sont deux protéases. La pepsine est la principale enzyme digestive de l'estomac. La trypsine est présente dans les sucs pancréatiques sécrétés dans l'intestin grêle. C'est la principale différence entre la trypsine et la pepsine.
CONTENU
1. Présentation et différence clé
2. Qu'est-ce que la trypsine
3. Qu'est-ce que la pepsine
4. Similitudes entre la trypsine et la pepsine
5. Comparaison côte à côte - Trypsine vs pepsine sous forme tabulaire
6. Résumé
Qu'est-ce que la trypsine?
La trypsine est une protéase sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle. La trypsine digère les protéines en peptides et en acides aminés. La trypsine se forme sous la forme inactive connue sous le nom de trypsinogène. Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase. La trypsine activée catalyse la division des protéines en acides aminés dans des conditions basiques.
Figure 01: Trypsine
La trypsine a été découverte pour la première fois par Wilhelm Kuhne en 1876. La trypsine casse les chaînes peptidiques principalement du côté carboxyle des acides aminés lysine ou arginine. Il existe des inhibiteurs naturels de la trypsine afin de prévenir l'action de la trypsine active dans le pancréas, qui peut être très dommageable. Ce sont le pancréas bovin, l'ovomucoïde, le soja et le haricot de Lima. Ces inhibiteurs agissent comme des analogues de substrat compétitifs et empêchent la liaison du substrat correct dans le site actif de la trypsine. Lorsque ces inhibiteurs se lient à la trypsine, il forme un complexe inactif.
Qu'est-ce que la pepsine?
Différentes enzymes digestives sont incluses dans le suc gastrique. La pepsine est la principale enzyme gastrique parmi eux. La pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836. La structure de la pepsine est tridimensionnelle. Le site actif de l'enzyme est formé en tordant et en repliant des chaînes polypeptidiques et en rapprochant plusieurs acides aminés les uns des autres. La pepsine est produite par les glandes gastriques de l'estomac. Il est formé sous la forme inactive connue sous le nom de pepsinogène et converti en forme active, qui est la pepsine, par le HCl dans l'estomac. La pepsine est une protéase. Il décompose les protéines en peptides ou en acides aminés. L'estomac a des conditions acides. La catalyse de la pepsine se produit dans cet environnement acide de l'estomac.
Figure 02: Pepsine
La pepsine est efficace pour rompre les liaisons peptidiques entre les acides aminés hydrophobes et aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. L'action de la pepsine peut être inhibée en créant des environnements fortement alcalins et des inhibiteurs tels que la pepstatine, le sucralfate, etc.
Quelles sont les similitudes entre la trypsine et la pepsine?
- La pepsine et la trypsine décomposent les protéines. Les deux sont les principales protéases du système digestif humain.
- Les deux enzymes sont sécrétées sous des formes inactives telles que le pepsinogène et le trypsinogène.
Quelle est la différence entre la trypsine et la pepsine?
Diff article au milieu avant la table
Trypsine vs pepsine |
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| La trypsine est une protéase qui agit dans l'intestin grêle. | La pepsine est une protéase qui agit dans l'estomac. |
| Moyen | |
| La trypsine agit en milieu alcalin | La pepsine agit en milieu acide. |
| Emplacement | |
| La trypsine se trouve dans l'intestin grêle. | La pepsine se trouve dans l'estomac. |
| Type de protéase | |
| La trypsine est une protéase pancréatique. | La pepsine est une protéase gastrique. |
| Formulaire inactif | |
| La forme inactive de la trypsine est le trypsinogène. | La forme inactive de la pepsine est le pepsinogène. |
| Activation | |
| Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase. | Le pepsinogène est activé en pepsine par HCl. |
| Découverte | |
| La trypsine a été découverte par Wilhelm Kuhne en 1876 | La pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836. |
Résumé - Trypsine vs pepsine
La trypsine et la pepsine sont deux protéases qui agissent sur les protéines et se décomposent en peptides et en acides aminés. La trypsine est produite par le pancréas et sécrétée dans l'intestin grêle. La pepsine est produite par les glandes gastriques. C'est l'une des principales enzymes gastriques. C'est la différence entre la trypsine et la pepsine.
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