Différence clé - Kd vs Km
Kd et Km sont des constantes d'équilibre. La principale différence entre Kd et Km est que Kd est une constante thermodynamique alors que Km n'est pas une constante thermodynamique.
Kd fait référence à la constante de dissociation tandis que Km est la constante de Michaelis. Ces deux constantes sont très importantes dans l'analyse quantitative des réactions enzymatiques.
CONTENU
1. Aperçu et différence clé
2. Qu'est-ce que Kd
3. Qu'est-ce que Km
4. Comparaison côte à côte - Kd vs Km sous forme tabulaire
5. Résumé
Qu'est-ce que Kd?
Kd est la constante de dissociation. Elle est également connue sous le nom de constante de dissociation à l'équilibre en raison de son utilisation dans les systèmes d'équilibre. La constante de dissociation est la constante d'équilibre des réactions où un gros composé est converti en petits composants de manière réversible. Le processus de cette conversion est également connu sous le nom de dissociation. Une molécule ionique se dissocie toujours en ses ions. Ensuite, la constante de dissociation ou Kd est une quantité exprimant la mesure dans laquelle une substance particulière en solution se dissocie en ions. Ainsi, cela est égal au produit des concentrations des ions respectifs divisé par la concentration de la molécule non dissociée.
AB ↔ A + B
Dans la réaction générale ci-dessus, la constante de dissociation, Kd peut être donnée comme ci-dessous.
Kd = [A] [B] / [AB].
De plus, s'il existe une relation stoechiométrique, il faut inclure les coefficients stoechiométriques dans l'équation.
xAB ↔ aA + bB
L'équation de la constante de dissociation, Kd pour la réaction ci-dessus est la suivante:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Plus précisément, dans les applications biochimiques, Kd aide à déterminer la quantité de produits donnée par une réaction chimique en présence d'une enzyme. Le Kd d'une réaction enzymatique exprime l'affinité ligand-récepteur. En d'autres termes, il indique la capacité d'un substrat à quitter le récepteur d'une enzyme. D'autre part, il décrit la force avec laquelle un substrat se lie à l'enzyme.
Qu'est-ce que le km?
Km est la constante de Michaelis. Contrairement à Kd, Km est une constante cinétique. Son application principale est la cinétique enzymatique, c'est-à-dire pour déterminer l'affinité d'un substrat pour se lier à une enzyme. La constante est exprimée en reliant la concentration du substrat à la vitesse de réaction en présence d'une enzyme. En conséquence, la constante de Michaelis ou Km est la concentration du substrat lorsque la vitesse de la réaction atteint la moitié de sa vitesse maximale.
Figure 1: La relation entre la vitesse de réaction et la concentration de substrat dans une réaction enzymatique.
Lors d'une réaction entre l'enzyme (E) et le substrat (S), la formation des produits (P) est la suivante:
E + S ↔ ES complexe ↔ E + P
Si les constantes d'équilibre de la réaction ci-dessus sont les suivantes, vous pouvez dériver Km de ces constantes.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Détermination du km selon le concept de Michael
Michaelis a développé une relation utilisant la concentration de substrat, [S] et la vitesse de réaction maximale, Vmax. La relation entre la concentration du substrat et le Km d'une réaction enzymatique est la suivante:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v est la vitesse à tout moment, tandis que [S] est la concentration du substrat à un moment particulier, et Vmax est la vitesse maximale de la réaction. Km est la constante de Michaelis pour l'enzyme dans la réaction. La valeur de la constante de Michaelis dépend de l'enzyme. Par conséquent, une petite valeur de Km indique que l'enzyme devient saturée avec une petite quantité de substrat. Ensuite, le Vmax est obtenu à une faible concentration de substrat. En revanche, une valeur de Km élevée indique que l'enzyme nécessite une grande quantité de substrat pour devenir saturée.
Quelle est la différence entre Kd et Km?
Diff article au milieu avant la table
Kd contre Km |
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| Kd est la constante de dissociation. | Km est la constante de Michaelis. |
| La nature | |
| Kd est une constante thermodynamique. | Km est une constante cinétique. |
| Détails | |
| Kd représente l'affinité d'un substrat envers une enzyme. | Km représente la relation entre la concentration du substrat et la vitesse de réaction. |
Résumé - Kd vs Km
Kd et Km sont des constantes d'équilibre qui décrivent les propriétés des réactions enzymatiques. La principale différence entre Kd et Km est que Kd est une constante thermodynamique alors que Km n'est pas une constante thermodynamique.
