Différence clé - Kinase vs Phosphorylase
La kinase et la phosphorylase sont des enzymes qui traitent le phosphate, bien qu'il existe une différence dans leur fonction et leur nature. La principale différence entre eux est que la kinase est une enzyme qui catalyse le transfert d'un groupe phosphate de la molécule d'ATP à une molécule spécifiée, tandis que la phosphorylase est une enzyme qui introduit un groupe phosphate dans une molécule organique, en particulier le glucose. Cet article vous présentera les enzymes kinases et phosphorylases qui traitent le phosphate et expliquera quelles sont les différences entre la kinase et la phosphorylase.
Qu'est-ce que la phosphorylase?
Les phosphorylases ont été découvertes par Earl W. Sutherland Jr. à la fin des années 1930. Ces enzymes catalysent l'addition d'un groupe phosphate à partir d'un phosphate inorganique ou d'un phosphate + hydrogène à un accepteur de molécule organique. A titre d'exemple, la glycogène phosphorylase peut catalyser la synthèse de glucose-1-phosphate à partir d'un glucane comprenant une molécule de glycogène, d'amidon ou de maltodextrine. La réaction est connue sous le nom de phosphorolyse qui est également similaire à une hydrolyse. Cependant, la seule différence est que c'est un phosphate et non une molécule d'eau qui est placé sur la liaison.
Structure de la polynucléotide phosphorylase
Qu'est-ce que Kinase?
L'enzyme kinase peut catalyser le transfert de groupes phosphate de molécules donneuses de phosphate à haute énergie vers des substrats particuliers. Ce processus est identifié comme la phosphorylation lorsque le substrat gagne un groupe phosphate et que la molécule à haute énergie d'ATP donne un groupe phosphate. Dans ce processus de phosphorylation, les kinases jouent un rôle important et font partie de la grande famille des phosphotransférases. Ainsi, les kinases sont très importantes dans le métabolisme cellulaire, la régulation des protéines, le transport cellulaire et de nombreuses voies cellulaires.
Dihydroxyacétone kinase en complexe avec un analogue d'ATP non hydrolysable
Quelles sont les différences entre la kinase et la phosphorylase?
Définition de la kinase et de la phosphorylase
Kinase: La kinase est une enzyme qui catalyse le transfert de groupes phosphate de molécules donneuses de phosphate à haute énergie vers des substrats particuliers.
Phosphorylase: La phosphorylase est une enzyme qui catalyse l'addition d'un groupe phosphate à partir d'un phosphate inorganique ou d'un phosphate + hydrogène à un accepteur de molécule organique.
Caractéristiques de la kinase et de la phosphorylase
Mécanisme d'action
Kinase: Catalyse la transmission d'un groupe phosphate terminal d'ATP à un groupe -OH sur un substrat. On produit ainsi une liaison ester phosphate dans le produit. La réaction est connue sous le nom de phosphorylation, et la réaction globale s'écrit,
Phosphorylase: Catalyse l'introduction d'un groupe phosphate dans une molécule organique. La réaction est connue sous le nom de phosphorylysie et la réaction globale s'écrit,
Donneur de phosphate dans la réaction des enzymes kinases et phosphorylases
Kinase: groupe phosphate de la molécule d'ATP
Phosphorylase: groupe phosphate du phosphate inorganique
Substrat d'enzymes kinase et phosphorylase
Kinase: molécules organiques spécifiques telles que glucides, protéines ou lipides
Phosphorylase: molécule organique principalement glucose
Produits finaux des enzymes kinases et phosphorylases
Kinase: ADP (molécule d'énergie) + substrat phosphorylé
Phosphorylase: si le substrat est du glucose, il peut produire du glucose-1-phosphate
Structure des enzymes kinases et phosphorylases
Kinase: La kinase est une protéine de structure tertiaire très complexe.
Phosphorylase: La forme biologiquement active de la phosphorylase est un dimère de deux sous-unités protéiques égales. Par exemple, la glycogène phosphorylase est une énorme protéine, contenue avec 842 acides aminés et une masse de 97,434 kDa. Le dimère de glycogène phosphorylase a plusieurs sections d'importance biologique, y compris des sites catalytiques, des sites de liaison au glycogène ainsi que des sites allostériques.
Régulation de l'enzyme kinase et phosphorylase
Kinase: l'activité des kinases est hautement régulée et elles ont des effets intenses sur une cellule. Les kinases sont activées ou désactivées par phosphorylation, par liaison d'activateur de protéine ou d'inhibiteur de protéine ou en régissant leur emplacement dans la cellule par rapport à leurs substrats.
Phosphorylase: La glycogène phosphorylase est régulée à la fois par contrôle allostérique et par phosphorylation. Des hormones telles que l'épinéphrine et l'insuline peuvent également réguler la glycogène phosphorylase.
Classification des enzymes kinases et phosphorylases
Kinase: Les kinases sont classées en groupes complets en fonction du substrat sur lequel elles agissent, comme les protéines kinases, les lipides kinases et les glucides kinases.
Phosphorylase: Les phosphorylases classées en deux; Glycosyltransférases et nucléotidyltransférases. Des exemples de glycosyltransférases sont,
- glycogène phosphorylase
- amidon phosphorylase
- maltodextrine phosphorylase
- Purine nucléoside phosphorylase
Un exemple pour les nucléotidyltransférases est,
Polynucléotide phosphorylase
Pathologie des enzymes kinases et phosphorylases
Kinase: L'activité kinase décontrôlée peut provoquer des cancers et des maladies chez l'homme, y compris certains types de leucémie et bien d'autres, car les kinases régulent de nombreuses phases qui contrôlent le cycle cellulaire, y compris la croissance, le mouvement et la mort.
Phosphorylase: Certaines conditions médicales comme la maladie de stockage du glycogène de type V - glycogène musculaire et maladie de stockage du glycogène de type VI - glycogène hépatique, etc. sont associées aux phosphorylases.
