Différence Entre L'affinité Et L'avidité

2024 Auteur: Mildred Bawerman | [email protected]. Dernière modifié: 2023-12-16 08:38

Différence clé - Affinité vs avidité

L'interaction anticorps-antigène est une interaction cruciale dans les cellules pour réagir contre les infections. Les antigènes sont les particules étrangères qui pénètrent dans les cellules hôtes. Ils sont principalement composés de polysaccharides ou de glycoprotéines et ont des formes particulières. L'interaction entre l'antigène et l'anticorps se produit selon la liaison correcte des deux parties par les liaisons non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les liaisons de van der Waals, etc. Cette interaction est réversible. L'affinité et l'avidité sont deux paramètres qui mesurent la force de l'interaction antigène-anticorps en immunologie. La principale différence entre l'affinité et l'avidité est que l'affinité est la mesure de la force de l'interaction individuelle entre un épitope et un site de liaison de l'anticorps, tandis que l'avidité est la mesure des liaisons globales entre les déterminants antigéniques et les sites de liaison à l'antigène de l'anticorps multivalent. L'affinité est un facteur qui influence l'avidité de l'interaction antigène-anticorps.

CONTENU

1. Aperçu et différence clé

2. Qu'est-ce que l'affinité

3. Qu'est-ce que l'avidité

4. Comparaison côte à côte - Affinité vs avidité

5. Résumé

Qu'est-ce que l'affinité?

L'affinité est une mesure de l'interaction entre un site de liaison à l'antigène de l'anticorps et un épitope de l'antigène. La valeur d'affinité reflète le résultat net des forces attractives et répulsives entre l'épitope individuel et le site de liaison individuel. Une valeur d'affinité élevée est le résultat d'une forte interaction avec des forces plus attractives entre l'épitope et le site de liaison Ab. Une faible valeur d'affinité indique le faible équilibre entre les forces attractives et répulsives.

L'affinité des anticorps monoclonaux peut être facilement mesurée car ils ont un seul épitope et sont homogènes. Les anticorps polyclonaux évaluent une valeur d'affinité moyenne en raison de leur nature hétérogène et de leurs différences d'affinités envers les différents épitopes antigéniques.

Le dosage immuno-enzymatique (ELISA) est une nouvelle technique en pharmacologie qui est utilisée pour mesurer l'affinité des anticorps. Il en résulte des données plus précises, pratiques et informatives pour la détermination de l'affinité. Les anticorps de haute affinité se lient rapidement à l'épitope et créent une liaison forte qui persiste pendant les dosages immunologiques tandis que les anticorps de faible affinité dissolvent l'interaction et ne sont pas détectés par les dosages.

Qu'est-ce que l'avidité?

L'avidité d'un anticorps est une mesure de la force globale de la liaison entre les antigènes et l'anticorps. Cela dépend de plusieurs facteurs tels que l'affinité de l'anticorps envers l'antigène, la valence de l'antigène et de l'anticorps et la disposition structurelle de l'interaction. Si l'anticorps et l'antigène sont multivalents et ont une disposition structurelle favorable, l'interaction reste très forte en raison d'une forte avidité. L'avidité montre toujours une valeur plus élevée que la somme des affinités individuelles.

La plupart des antigènes sont multimères et la plupart des anticorps sont multivalents. Par conséquent, la plupart des interactions anticorps antigène restent fortes et stables en raison de la forte avidité du complexe antigène-anticorps.

Figure 01: Affinité et avidité d'un anticorps

Quelle est la différence entre l'affinité et l'avidité?

Diff article au milieu avant la table

Affinité vs avidité
L'affinité fait référence à la force de l'interaction entre un épitope antigénique et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps.	L'avidité est la mesure de la force globale de l'interaction entre les épitopes antigéniques et les anticorps multivalents.
Occurence
Cela se produit entre l'épitope individuel et le site de liaison individuel	Cela se produit entre les antigènes et les anticorps multivalents.
Valeur
L'affinité est l'équilibre des forces attractives et répulsives.	L'avidité peut être considérée comme une valeur plus que la somme des affinités individuelles.

Résumé - Affinité vs avidité

L'interaction antigène-anticorps est une interaction spécifique, réversible et non covalente importante dans les études immunologiques. Il est similaire à l'interaction enzymatique substrat. Un antigène spécifique se lie à un anticorps spécifique. L'affinité et l'avidité sont deux mesures de cette interaction. L'affinité reflète la force d'une interaction entre un épitope et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps. L'avidité reflète la force globale du complexe anticorps antigène. C'est la différence entre l'affinité et l'avidité. L'avidité est le résultat d'affinités multiples qui se produisent dans un complexe d'anticorps antigène puisque la plupart des antigènes et anticorps sont multivalents et maintiennent plusieurs interactions pour stabiliser la liaison.